ОХНМЖурнал физической химии Russian Journal of Physical Chemistry

  • ISSN (Print) 0044-4537
  • ISSN (Online) 3034-5537

Определение изменения дипольного момента при возбуждении в хромофоре зеленого флуоресцентного белка из траекторий молекулярной динамики с потенциалами квантовой механики/молекулярной механики методами машинного обучения

Код статьи
10.31857/S0044453724110152-1
DOI
10.31857/S0044453724110152
Тип публикации
Статья
Статус публикации
Опубликовано
Авторы
Том/ Выпуск
Том 98 / Номер выпуска 11
Страницы
133-138
Аннотация
Проведены расчеты молекулярно-динамических траекторий с потенциалами квантовой механики / молекулярной механики (КМ/ММ) для белка EYFP семейства зеленого флуоресцентного белка с последующим построением моделей машинного обучения для установления взаимосвязи между геометрическими параметрами хромофора в кадрах траектории и свойствами его электронного возбуждения. Показано, что недостаточно использовать в качестве геометрического параметра только мостиковые связи между фенильным и имидазолидоновым фрагментами хромофора, а необходимо добавлять в модель еще, по крайней мере, две соседние связи. Предложенные модели позволяют определять величину изменения дипольного момента при возбуждении со средней ошибкой 0.11 а. е.
Ключевые слова
флуоресцентные белки машинное обучение молекулярное моделирование КМ/ММ
Дата публикации
12.09.2025
Год выхода
2025
Всего подписок
0
Всего просмотров
3

Библиография

  1. 1. Enterina J.R., Wu L., Campbell R.E. // Curr. Opin. Chem. Biol. 2015. V. 27. P. 10. https://doi.org/10.1016/j.cbpa.2015.05.001
  2. 2. Shinoda H., Shannon M., Nagai T. // Int. J. Mol. Sci. 2018. V. 19. P. 1548. https://doi.org/10.3390/ijms19061548
  3. 3. Day R.N., Davidson M.W. // Chem. Soc. Rev. 2009. V. 38. P. 2887. https://doi.org/10.1039/b901966a
  4. 4. Willig K.I., Wegner W., Müller A. et al. // Cell Rep. 2021. V. 35. P. 109192. https://doi.org/10.1016/j.celrep.2021.109192
  5. 5. Lippincott-Schwartz J., Patterson G.H. // Trends Cell Biol. 2009. V. 19. P. 555. https://doi.org/10.1016/j.tcb.2009.09.003
  6. 6. Tantama M., Hung Y.P., Yellen G. // J. Am. Chem. Soc. 2011. V. 133. P. 10034. https://doi.org/10.1021/ja202902d
  7. 7. Ibraheem A., Campbell R.E. // Curr. Opin. Chem. Biol. 2010. V. 14. P. 30. https://doi.org/10.1016/j.cbpa.2009.09.033
  8. 8. Kollenda S., Kopp M., Wens J.et al. // Acta Biomater. 2020. V. 111. P. 406. https://doi.org/10.1016/j.actbio.2020.05.014
  9. 9. Tsien R.Y. // Annu. Rev. Biochem. 1998. V. 67. P. 509. https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.67.1.509
  10. 10. Rodriguez E.A., Campbell R.E., Lin J.Y. et al. // Trends Biochem. Sci. 2017. V. 42. P. 111. https://doi.org/10.1016/j.tibs.2016.09.010
  11. 11. Lin C.-Y., Romei M.G., Oltrogge L.M. et al. // J. Am. Chem. Soc. 2019. V. 141. P. 15250. https://doi.org/10.1021/jacs.9b07152
  12. 12. Khrenova M.G., Mulashkin F.D., Nemukhin A.V. // J. Chem. Inf. Model. 2021. V. 61. P. 5125. https://doi.org/10.1021/acs.jcim.1c00981
  13. 13. Drobizhev M., Tillo S., Makarov N.S.et al. // J. Phys. Chem. B2009. V. 113. P. 12860. https://doi.org/10.1021/jp907085p
  14. 14. Bublitz G., King B.A., Boxer S.G. // J. Am. Chem. Soc. 1998. V. 120. P. 9371. https://doi.org/10.1021/ja981606e
  15. 15. Drobizhev M., Makarov N.S., Tillo S.E.et al. // J. Phys. Chem. B2012. V. 116. P. 1736. https://doi.org/10.1021/jp211020k
  16. 16. Drobizhev M., Makarov N.S., Tillo S.E. et al. // Nat. Methods 2011. V. 8. P. 393. https://doi.org/10.1038/nmeth.1596
  17. 17. Drobizhev M., Callis P.R., Nifosì R.et al. // Sci. Rep. 2015. V. 5. P. 13223. https://doi.org/10.1038/srep13223
  18. 18. Khrenova M.G., Nemukhin A.V., Tsirelson V.G. // Chem. Phys. 2019. V. 522. P. 32. https://doi.org/10.1016/j.chemphys.2019.02.010
  19. 19. Khrenova M.G., Mulashkin F.D., Bulavko E.S. et al. // J. Chem. Inf. Model. 2020. V. 60. P. 6288. https://doi.org/10.1021/acs.jcim.0c01028
  20. 20. Nifosì R., Mennucci B., Filippi C. // Phys. Chem. Chem. Phys. 2019. V. 21. P. 18988. https://doi.org/10.1039/C9CP03722E
  21. 21. De Meulenaere E., Nguyen Bich N., de Wergifosse M.et al. // J. Am. Chem. Soc. 2013. V. 135. P. 4061. https://doi.org/10.1021/ja400098b
  22. 22. Spiess E., Bestvater F., Heckel-Pompey A. et al. // J. Microsc. 2005. V. 217. P. 200. https://doi.org/10.1111/j.1365–2818.2005.01437.x
  23. 23. Best R.B., Zhu X., Shim J. et al. // J. Chem. Theory Comput. 2012. V. 8. P. 3257. https://doi.org/10.1021/ct300400x
  24. 24. Denning E.J., Priyakumar U.D., Nilsson L. et al. // J. Comput. Chem. 2011. V. 32. P. 1929. https://doi.org/10.1002/jcc.21777
  25. 25. Jorgensen W.L., Chandrasekhar J., Madura J.D. et al. // J. Chem. Phys. 1983. V. 79. P. 926. https://doi.org/10.1063/1.445869
  26. 26. Phillips J.C., Hardy D.J., Maia J.D.C. et al. // Ibid. 2020. V. 153. P. 044130. https://doi.org/10.1063/5.0014475
  27. 27. Adamo C., Barone V. // J. Chem. Phys. 1999. V. 110. P. 6158. https://doi.org/10.1063/1.478522
  28. 28. Seritan S., Bannwarth C., Fales B.S.et al. // WIREs Comput. Mol. Sci. 2021. V. 11. P. e1494. https://doi.org/10.1002/wcms.1494
  29. 29. Melo M.C.R., Bernardi R.C., Rudack T. et al. // Nat. Methods 2018. V. 15. P. 351. https://doi.org/10.1038/nmeth.4638
  30. 30. Chai J.-D., Head-Gordon M. // Phys. Chem. Chem. Phys. 2008. V. 10. P. 6615. https://doi.org/10.1039/b810189b
  31. 31. Neese, F. // Wiley Interdiscip. Rev. Comput. Mol. Sci. 2012. V. 2. P. 73–78, https://doi.org/10.1002/wcms.81.
QR
Перевести

Индексирование

Scopus

Scopus

Scopus

Crossref

Scopus

Высшая аттестационная комиссия

При Министерстве образования и науки Российской Федерации

Scopus

Научная электронная библиотека