- Код статьи
- 10.31857/S0044453723010053-1
- DOI
- 10.31857/S0044453723010053
- Тип публикации
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 97 / Номер выпуска 1
- Страницы
- 66-70
- Аннотация
- Спектрофотометрическим методом и с использованием моделирования кинетических кривых в соответствии с предложенным механизмом в программе ChemMech изучены реакции аква-, метил-, циано-, сульфито-, глутатионилкобаламинов, кобаламина(II) и аквагидроксокобинамида с диазениумдиолатом диэтиламина (DEANONO) при рН 7.4, 25.0°C. Показано, что реакции метил-, циано- и сульфитокобаламинов с DEANONO не протекают. Реакция аквакобаламина с DEANONO не приводит к образованию нитрозилкобаламина (NOCbl) из-за относительно быстрого разложения DEANONO и медленного взаимодействия между исходными реагентами. Установлено, что глутатионилкобаламин превращается в NOCbl за счет взаимодействия с оксидом азота (II), выделяющимся при разложении DEANONO, и в ходе переноса нитроксила молекулы DEANONO на ион Co(III). Кобаламин(II) переходит в NOCbl за счет быстрого связывания NO, выделяющегося при разложении DEANONO. Показано, что реакция аквагидроксокобинамида с DEANONO включает быструю координацию DEANONO на ионе Co(III) и более медленный распад комплекса до нитрозилкобинамида и других продуктов.
- Ключевые слова
- витамин B<sub>12</sub> кобинамид оксид азота (II) нитроксил кинетика
- Дата публикации
- 12.09.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 9
Библиография
- 1. Kräutler B. // Biochem. Soc. Trans. 2005. V. 33. P. 806.
- 2. Brown K.L. // Chem. Rev. 2005. V. 105. P. 2075.
- 3. Bridwell-Rabb J., Grell T.A.J., Drennan C.L. // Annu. Rev. Biochem. 2018. V. 87. P. 555.
- 4. Bridwell-Rabb J., Drennan C.L. // Curr. Opin. Chem. Biol. 2017. V. 37. P. 63.
- 5. Hannibal L., Axhemi A., Glushchenko A.V. et al. // Clin. Chem. Lab. Med. 2008. V. 46. P. 1739.
- 6. Gherasim C., Lofgren M., Banerjee R. // J. Biol. Chem. 2013. V. 288. P. 13186.
- 7. Dereven’kov I.A., Salnikov D.S., Silaghi-Dumitrescu R. et al. // Coord. Chem. Rev. 2016. V. 309. P. 68.
- 8. Wolak M., Zahl A., Schneppensieper T. et al. // J. Am. Chem. Soc. 2001. V. 123. P. 9780.
- 9. Kambo A., Sharma V.S., Casteel D.E. et al. // J. Biol. Chem. 2005. V. 280. P. 10073.
- 10. Mascarenhas R., Li Z., Gherasim C. et al. // J. Biol. Chem. 2020. V. 295. P. 9630.
- 11. Polaczek J., Subedi H., Orzeł Ł. et al. // Inorg. Chem. 2021. V. 60. P. 2964.
- 12. Subedi H., Hassanin H.A., Brasch N.E. // Inorg. Chem. 2014. V. 53. P. 1570.
- 13. Zheng D., Birke R.L. // J. Am. Chem. Soc. 2002. V. 124. P. 9066.
- 14. Wolak M., Stochel G., van Eldik R. // Inorg. Chem. 2006. V. 45. P. 1367.
- 15. Hassanin H.A., Hannibal L., Jacobsen D.W. et al. // Angew. Chem. Int. Ed. 2009. V. 48. P. 8909.
- 16. Shaikh N., Valiev M., Lymar S.V. // J. Inorg. Biochem. 2014. V. 141. P. 28.
- 17. Bobko A.A., Khramtsov V.V. // Nitric Oxide 2014. V. 40. P. 92.
- 18. Keefer L.K., Nims R.W., Davies K.M., Wink D.A. // Meth. Enzymol. 1996. V. 268. P. 281.
- 19. Fitzhugh A.L., Keefer L.K. // Free Radic. Biol. Med. 2000. V. 28. P. 1463.
- 20. Dereven’kov I.A., Osokin V.S., Molodtsov P.A. et al. // React. Kinet. Mech. Catal. 2022. V. 135. P. 1469.
- 21. Li Q., Lancaster J.R. Jr. // Nitric Oxide 2009. V. 21. P. 69.
- 22. Sharma V.S., Pilz R.B., Boss G.R., Magde D. // Biochemistry 2003. V. 42. P. 8900.
